Guía docente de Cooperatividad, Alosterismo: Equilibrios Múltiples en Bioquímica (M38/56/1/1)
Máster
Módulo
Rama
Centro Responsable del título
Semestre
Créditos
Tipo
Tipo de enseñanza
Profesorado
- Javier Murciano Calles
- Antonio Parody Morreale
Breve descripción de contenidos (Según memoria de verificación del Máster)
Conceptos básicos y obtención de datos experimentales - Análisis de las isotermas de unión - Cooperatividad - Interacción de varios ligandos. Formulación termodinámica rigurosa - Fenómenos polistéricos y polifásicos - Interacción proteína-ácido nucleico - Cinética de las interacciones biomoleculares
Prerrequisitos y/o Recomendaciones
Se recomienda tener conocimientos adecuados de Bioquímica (haber realizado al menos un curso de la asignatura).
Competencias
Competencias Básicas
- CB6. Poseer y comprender conocimientos que aporten una base u oportunidad de ser originales en desarrollo y/o aplicación de ideas, a menudo en un contexto de investigación.
- CB7. Que los estudiantes sepan aplicar los conocimientos adquiridos y su capacidad de resolución de problemas en entornos nuevos o poco conocidos dentro de contextos más amplios (o multidisciplinares) relacionados con su área de estudio.
- CB8. Que los estudiantes sean capaces de integrar conocimientos y enfrentarse a la complejidad de formular juicios a partir de una información que, siendo incompleta o limitada, incluya reflexiones sobre las responsabilidades sociales y éticas vinculadas a la aplicación de sus conocimientos y juicios.
- CB9. Que los estudiantes sepan comunicar sus conclusiones y los conocimientos y razones últimas que las sustentan a públicos especializados y no especializados de un modo claro y sin ambigüedades.
- CB10. Que los estudiantes posean las habilidades de aprendizaje que les permitan continuar estudiando de un modo que habrá de ser en gran medida autodirigido o autónomo.
Resultados de aprendizaje (Objetivos)
El alumno sabrá/comprenderá: el temario de la asignatura.
El alumno será capaz de: formular equilibrios bioquímicos complejos.
Programa de contenidos Teóricos y Prácticos
Teórico
- Conceptos básicos y obtención de datos experimentales.
- Análisis de las isotermas de unión.
- Cooperatividad.
- Interacción de varios ligandos.
- Fenómenos polistéricos. Fenómenos polifásicos.
- Interacción proteína – ácido nucleíco.
Práctico
1. “Spectrophotometric determination of the binding constants of succinate and chloride to glutamic oxalacetic transaminase” Parody-Morreale, Cámara-Artigas, Sánchez-Ruiz (1990) J. Chem. Edu. 67, 989.
2. Interacción ADN-molécula pequeña.
Bibliografía
Bibliografía fundamental
BINDING AND LINKAGE, Wyman y Gill, 1990, University Science Books
QUANTITATIVE CHARACTERIZATION OF LIGAND BINDING, Winzor y Sawyer, 1995, Wiley
THERMODYNAMIC THEORY OF SITE-SPECIFIC BINDING PROCESSES IN BIOLOGICAL MACROMOLECULES, Di Cera, 1996, Cambridge University Press
LIGAND-RECEPTOR ENERGETICS, Klotz, 1997, Wiley
PRINCIPLES OF PHYSICAL BIOCHEMISTRY (2ª edición), van Holde, Johnson y Ho, 2006, Pearson
INTRODUCTION TO MACROMOLECULAR BINDING EQUILIBRIA, Woodbury, 2008, CRC Press
THE MOLECULES OF LIFE. PHYSICAL AND CHEMICAL PRINCIPLES, Kuriyan, Konforti y Wemmer, 2013, Garland
BIOMOLECULAR THERMODYNAMICS. FROM THEORY TO APPLICATION, Barrick, 2017, CRC Press
Enlaces recomendados
van der Waals, puentes de hidrógeno, iónico
Metodología docente
Evaluación (instrumentos de evaluación, criterios de evaluación y porcentaje sobre la calificación final.)
Evaluación Ordinaria
Realización de un trabajo complementario con exposición del mismo (60%). Evaluación de los resultados obtenidos en el laboratorio a través de la actividad diaria y/o elaboración de una memoria (40%).
Evaluación Extraordinaria
Realización de un trabajo sobre los contenidos prácticos del curso (50%) y realización de un trabajo sobre los contenidos teóricos (50%).
Evaluación única final
Realización de un trabajo sobre los contenidos prácticos del curso (50%) y realización de un trabajo sobre los contenidos teóricos (50%).